Zusammenfassung
Hintergrund
Matrix-Metalloproteinasen (MMPs) verschlechtern die extrazelluläre Matrix (ECM) und zu regulieren Remodellierung und Regeneration von Knochen. Schmelzmatrixderivat (EMD) -Protein wurde klinisch für periodontale Regeneration verwendet wird, obwohl die molekularen Mechanismen nicht klar sind. Wir untersuchten die Rolle von Matrix-Metalloproteinasen (MMPs) in EMD-abhängigen Abbau von Gelatine regulierende auf oeoblast-Zelllinie MG63.
Methods
MG-63-Zellen (Osteoblasten-Zelllinie) wurden mit 100 & mgr; g /ml EMD inkubiert Protein in Gegenwart oder Abwesenheit von MMP-2 Gewebeinhibitor für 20 h, gefolgt von Inkubation auf DQ-Gelatine-beschichteten Platten für 4 h. MG-63-Zellen (1 × 10
6) wurden für 30 min bei 37 ° C mit SB203580 vorinkubiert und wurden dann in 100 & mgr; g /ml EMD-Protein für 24 h platziert. Konditionierte Medien wurden durch Western-Blot-Analyse gesammelt und detektiert.
Ergebnisse
EMD Protein verstärkte Zell-vermittelte Abbau von Gelatine, die durch den MMP-Inhibitor TIMP-2 inhibiert wurde. Weiterhin MMP-2 wurde von MG63-Zellen in Reaktion auf die EMD-Protein in einer P38-MAPK-abhängige Weise hergestellt. Darüber hinaus blockiert der p38 MAPK-Aktivierung durch SB203580 signifikant gehemmt Erzeugung der aktiven Form von MMP-2.
Schlussfolgerung
P38 MAPK-Weg fördert die Expression von MMP-2 in EMD aktivierten Osteoblasten, die wiederum periodontale Regeneration stimuliert durch abbau . Matrixproteine in parodontale Bindegewebe
